Anzeige

Anzeige

Prionen

Veröffentlicht von: Onmeda-Redaktion (18. Mai 2015)

© Jupiterimages/Comstock Images

Prionen (PrPSc) sind keine Krankheitserreger im klassischen Sinne. Sie unterscheiden sich wesentlich von Viren und Bakterien, da sie kein Erbmaterial enthalten. Sie überstehen Hitze von 100°, Chemikalien und viele Desinfektionsmittel.

Prionen sind Eiweiße, die auch natürlicherweise im Körper von Menschen und Tieren vorkommen und normalerweise keinen Schaden anrichten. Prionen findet man vor allem in Geweben des zentralen Nervensystems (Gehirn und Rückenmark) und des Immunsystems (Lymphknoten und Milz). Manche Prionen können jedoch auch krankmachen.

Um normale von krankmachenden Prionen unterscheiden zu können, benutzen Wissenschaftler spezielle Abkürzungen:

  • PrPC: Normale Prionen bezeichnet man mit dem Kürzel PrPC, wobei PrP die Abkürzung für Prion-Protein ist und das C für zellulär (engl. cellular) steht.
  • PrPSc: So benennt man die krankmachenden Prionen. Das Sc ist die Abkürzung für "Scrapie" – also die bei Schafen auftretende Traberkrankheit. Im Zusammenhang mit Scrapie hatte man erstmals die krankmachenden Prionen nachweisen können.

Die krankmachenden Prionen (PrPSc) unterscheiden sich von den normalen Prion-Eiweißen (PrPC) nur durch eine veränderte Faltung, durch die sich eine abweichende räumliche Struktur ergibt. Die Abfolge von Aminosäuren ist dagegen bei beiden Varianten gleich. Die fehlgeformten Prionen kann der Körper nicht abbauen. Sie lagern sich in unlöslicher Form im Gehirn ab und schädigen das Hirngewebe, indem sie normalgefaltete Prionen in fehlgefaltete und dadurch krankmachende Prionen umformen. Im Gehirn entstehen als Folge schwammartige Löcher, die bei Betroffenen zu Störungen in der Bewegungskoordination, Schlaflosigkeit und mentalen Ausfällen führen.

Schematische Darstellung von Prionen

Krankmachende Prionen (PrPSc) können normale Prionen (PrPC) zu krankmachenden Prionen umformen.

Die Bezeichnung Prionen ist dem Englisch Begriff "prion" entlehnt, was die Abkürzung für "proteinaceous infectious particle" ist. Übersetzt bedeutet das so viel wie "eiweißartiger ansteckender Partikel". Der Begriff ist historisch zu sehen, denn später zeigte sich, dass nicht alle Prionen infektiös sind.

Die fehlgefalteten Prionen lösen bei Menschen und Tieren (Schaf, Ziege, Rind u.a. Säugetiere) verschiedene Krankheiten des zentralen Nervensystems aus, die unter dem Begriff transmissible spongiforme Enzephalopathie (TSE, übertragbare schwammartige Gehirnerkrankungen) zusammengefasst werden. Sie zeichnen sich durch eine lange Inkubationszeit, einen großen Verlust von Nervenzellen und einer schwammartigen Umstrukturierung des Gehirns aus.

Zu diesen Erkrankungen gehören beim Menschen unter anderem die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, das Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom (GSS) und die letale familiäre Insomnie. Bei Tieren treten der Rinderwahn (BSE) und die Traberkrankheit (Scrapie) auf. Vor dem Hintergrund der Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (vCJK) ist eine Übertragbarkeit vom Rind auf den Menschen anzunehmen.

Über die eigentliche Funktion der normalen Prion-Eiweiße (PrPC) ist bisher kaum etwas bekannt. Forscher vermuten inzwischen, dass sie dem Schutz der Nervenzellen (Neuronen) dienen, indem sie die Struktur der Myelinschicht aufrechterhalten, die die Fortsätze der Nervenzellen (die sog. Axone) umgibt.

Anzeige